АБИТУРИЕНТУ   СТУДЕНТУ   ВЫПУСКНИКУ   СОТРУДНИКУ   РАСПИСАНИЯ


БИОЛОГИЧЕСКИЙ ФАКУЛЬТЕТ

ГЛАВНАЯ
НАШ ФАКУЛЬТЕТ
ПОСТУПЛЕНИЕ
ПЕРЕВОД И ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ
Учебно-методическая комиссия
Бакалавриат
Магистратура
Аннотации элективных дисциплин
Аспирантура
Докторантура
Выпускникам
Конкурсы и стипендии
Соц. пакет студента
Вопросы по справкам и документам
НАУКА
ЭТИЧЕСКИЙ КОМИТЕТ
ШКОЛЬНИКАМ И УЧИТЕЛЯМ
СТУДСОВЕТ
БИБЛИОТЕКА
ЭКСПЕРТНАЯ ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ
САЧОК
БЛОГ
ТРУДОУСТРОЙСТВО
АДМИНИСТРАЦИЯ
СВЕДЕНИЯ О СПбГУ
ЗЕЛЕНЫЙ КАМПУС

Авторизация
Запомнить меня на этом компьютере
  Забыли свой пароль?
 

Главная / Образование / Магистратура

Магистерские дипломы




Симонян Армен Оганесович

Квалификационная работа магистра: "Влияние кальпониноподобного белка на актомиозиновое взаимодействие в цикле гидролиза АТФ"

Аннотация: Известно, что ключевую роль в регуляции сокращения гладкой мышцы играет процесс фосфорилирования регуляторных легких цепей миозина (MRLC) с помощью киназы легких цепей (MLCK). Однако существует гипотеза, что помимо регуляции, основанной на фосфорилировании/дефосфорилировании MRLC, гладкие мышцы также используют систему регуляции, связанную с тонкими нитями. Эта система представлена такими актин-связывающими белками, как тропомиозин (Тм), кальдесмон (CaD) и кальпонин (CaP). Несмотря на то, что все три белка являются хорошо изученными, функциональная роль кальпонина в сократимости гладких мышц остается неизвестной. Недавно был изолирован кальпониноподобный белок из тонких нитей запирательной мышцы мидии Грея с молекулярной массой 40 кДа (CLP-40). Он выявил гомологию в аминокислотной последовательности с кальпонином позвоночных. С использованием различных флуоресцентных красителей к CLP-40, актину и миозину, методом поляризационной микрофлуориметрии нами были изучены структурные состояния и характер взаимодействия этих белков на разных стадиях АТФазного цикла. Полученные результаты показали, что CLP-40 ингибирует актин-активируемую Mg2+-АТФазную активность миозина преимущественно в состоянии A∙M-Mg2+-АДФ. CLP-40 уменьшал также гибкость F-актина и подвижность мономеров в тонких нитях. Полученные данные позволяют предположить, что CLP-40 является аналогом CaP и может быть принят в семейство белков кальпонинов.

Направление: Биология

Кафедра: Биофизики

Научный руководитель: Боровиков Ю. С. , доктор биологических наук

Дата защиты: 13-06-2012

Отзыв о магистранте: Симонян Армен Оганесович работает в лаборатории Молекулярных основ клеточной подвижности Института Цитологии РАН с 2010 года. За это время он успешно освоил оригинальный метод поляризационной флуориметрии и ряд современных биохимических методов исследования; проработал значительный объем литературы на русском и английском языках по теме магистерской диссертации. Армен Оганесович показал себя аккуратным, организованным человеком, талантливым исследователем, умеющим достигать поставленных целей, что является необходимыми качествами для научного сотрудника. Результаты, представленные в диссертационной работе, получены автором самостоятельно. Данные А.О. Симоняна были опубликованы в виде абстракта и представлены в виде постерного сообщения на Европейской мышечной конференции в 2011 году. По теме диссертации А.О. Симоняном принята в печать статья в рецензируемый журнал «Биохимия». А.О. Симонян может быть рекомендован в аспирантуру.

Рецензент: Туроверов К. К., д.ф-м.н.

Рецензия: Изучение молекулярных механизмов мышечного сокращения и его регуляции является одним из актуальных направлений современной биофизики и клеточной биологии. Детальное исследование таких процессов на молекулярном уровне имеет не только сугубо фундаментальное значение, но и представляет собой важную практическую задачу, поскольку позволяет вырабатывать новые подходы к диагностике и профилактике целого ряда тяжелых заболеваний мышц человека. Любая новая информация об особенностях молекулярного механизма и регуляции мышечного сокращения представляет собой несомненную ценность, и актуальность этого направления исследований не вызывает сомнений. Поэтому бесспорно актуальна и своевременна работа А.О. Симоняна, в которой для этих целей применен метод поляризационной микрофлуориметрии, позволяющий с высокой чувствительностью регистрировать конформационные перестройки, происходящие в главных белках мышечных волокон – актине, миозине и тропомиозине при моделировании различных стадий АТР-зависимого взаимодействия актина с миозином, лежащего в основе молекулярного механизма сокращения мышц, и регуляции этого процесса. Именно применение этого эффективного подхода позволило автору работы получить принципиально новые данные о роли нового 40-кДа белка тонких нитей моллюсков в регуляции взаимодействия миозина с актином в мышечных волокнах. Диссертация построена по общепринятой схеме. Она состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, изложения результатов и их обсуждения, выводов и списка цитированной литературы, включающего 298 ссылок. Работа изложена на 82 страницах и иллюстрирована 22 рисунками и 3 таблицами. В обзоре литературы подробно рассматриваются современные данные о главных мышечных белках – актине, миозине, тропомиозине, кальдесмоне и кальпонине, а также об их взаимодействиях, лежащих в основе молекулярного механизма и регуляции мышечного сокращения скелетных и гладких мышц позвоночных и беспозвоночных животных. В целом, обзор литературы производит очень хорошее впечатление. Он написан хорошим языком, достаточно четко и логично, содержит ссылки как на ранние работы, так и на публикации самых последних лет, читается с большим интересом и наглядно свидетельствует о том, что А.О.Симонян прекрасно ориентируется в имеющейся литературе по рассматриваемым вопросам. В методической части описаны методы получения моделей мышечных волокон и исследуемых белков – актина, субфрагмента-1 миозина, 40-кДа кальпониноподобного белка, а также способы их «окрашивания» флуоресцентными метками. Особое внимание уделено описанию метода поляризационной микрофлуориметрии, что вполне закономерно, поскольку именно этим методом были получены главные результаты рассматриваемой работы. В главе «Результаты и их обсуждение» приводятся результаты многочисленных экспериментов, в которых методом поляризационной микрофлуориметрии подробно исследованы те изменения поляризованной флуоресценции меток, избирательно присоединенных к мышечным белкам (субфрагменту-1 миозина, актину и белку с молекулярной массой 40-кДа), которые происходили при моделировании разных состояний актомиозиновой системы (таких, например, как состояния «сильного» и «слабого» связывания головок миозина с актином) и при переходах системы из одного состояния в другое. Именно на основании этих результатов автором диссертации были сделаны важные выводы о том, что в процессе мышечного сокращения происходят взаимозависимые и хорошо скоординированные структурные перестройки главных мышечных белков – актина, миозина и 40-кДа белка тонких нитей, причем именно перестройки белка 40-кДа лежат в основе регуляции взаимодействия миозиновых головок с актином. Ценность этих данных для более глубокого понимания молекулярного механизма и регуляции мышечного сокращения и понимания роли нового 40-кДа белка тонких нитей не подлежит никакому сомнению. Диссертационная работа А.О.Симоняна хорошо изложена и прекрасно иллюстрирована многочисленными цветными рисунками. Несомненной заслугой автора диссертации следует признать то, что ему удалось достаточно просто и компактно представить сложнейший материал, включающий значительное количество экспериментальных данных, полученных методом поляризационной микрофлуориметрии. Подводя итоги, следует сказать, что А.О.Симонян провел большое интересное исследование, в результате которого накоплен огромный экспериментальный материал и получены совершенно новые данные о роли белка с молекулярной массой 40 кДа в процессе мышечного сокращения. Работа выполнена на высоком экспериментальном уровне, с использованием уникального метода поляризационной микрофлуориметрии. Материал диссертации изложен четко и ясно. На основании изложенного считаю, что по всем критериям оценки представленная работа полностью удовлетворяет всем требованиям, предъявляемым к диссертациям на соискание степени магистра, а ее автор Армен Оганесович Симонян безусловно заслуживает присуждения ему искомой степени. Считаю, что работа заслуживает оценки "отлично".

Оценка: 5

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2011г.

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2012г.

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2013г.

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2014г.

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2015г.

Аннотации квалификационных работ магистров выпуска 2016г.


контакты       карта сайта      почтовый сервер       управление      поддержка

199034, Санкт-Петербург, Университетская наб., 7-9
© Санкт-Петербургский государственный университет, 2006-2017